γ-醇溶蛋白和一些非面筋蛋白对受热处理的小麦面团流变行为有重要影响

近日，陕西师范大学食品工程与营养科学学院胡新中教授团队在国际食品期刊Food Hydrocolloids（IF=12.4）发表了题为“Gamma-gliadins and some non-gluten proteins critically influence the rheological behavior of wheat dough subjected to thermal treatment”（γ-醇溶蛋白和一些非面筋蛋白对受热处理的小麦面团流变行为有重要影响）的研究论文。王晓龙副教授为通讯作者，硕士生李萍为第一作者。

小麦面团在热处理过程中的流变行为对食品质量有显著影响。本研究比较了两条小麦姐妹系8015（N/14 + 15/2 + 12）和8016（N/14 + 15/2 + 12），它们在面筋和淀粉成分相似，但在高温下面团强度有所不同。加热过程中，8016系通过二硫化物和疏水相互作用加入了更多的HMW-GSs、γ-醇糖蛋白及关键非麸质蛋白，形成了更致密、富含β折叠的蛋白质网络。相比之下，8015显示出更强的蛋白-淀粉结合，导致基质更弱，淀粉胶化更快。冷却后，8016中的γ-胶蛋白和LMW-GS进一步强化了该网络。γ-胶蛋白与HMW-GS/LMW-GS之间的强共价交联（−44.4和−41.3 kcal/mol），以及HMW-GS与球蛋白3或木糖酶抑制剂之间稳定的非共价相互作用（−16.8和−29.0 kcal/mol）解释了8016的优异面团强度。

热处理过程中三种化学键的变化表明，8016面团中的蛋白质比8015更易发生变性及随后的再聚合。在C3和C5阶段之间，8016中的蛋白质表现出更强的疏水性相互作用和更强的二硫键形成。先前研究报告称，面团中的蛋白质聚集发生在40°C至70°C之间，因疏水性增强;而在70°C以上，胶蛋白和白蛋白/球蛋白通过硫醇-二硫键交换与麸质蛋白交联，形成高度交联网络。这些结果表明，在高温下，更多胶蛋白和非面筋蛋白通过疏水和二硫键整合进8016蛋白基质，显著增强面团的结构完整性。

8015面团在C5处蛋白质荧光谱出现显著蓝色偏移，可能是由于冷却时水分蒸发，导致面筋网络收缩，使色氨酸残基处于更疏水的环境中。从C2到C4，两个样本的荧光强度都下降，表明蛋白质聚集增加，掩盖了色氨酸基团。在C4和C5之间，两面团的荧光强度都上升，表明淀粉逆行破坏了部分蛋白质聚集体，从而重新暴露色氨酸残基。这种增加在8015面团中更为明显，与其在此阶段增强的疏水相互作用相符。总体而言，8016面团在各阶段的荧光强度显著低于8015，这与其更高的LPP值和更紧凑的蛋白质结构相关。

与8016面团相比，8015面团表现出更明显的黄色区域，表明蛋白质-淀粉相互作用更强，且复合物数量更多（以白色方框标示）。这一观察与SE-HPLC结果一致，后者表明在高温过程中，8015中更多的单体蛋白与淀粉形成了复合物。相比之下，8016面团呈现出连续且致密的蛋白质网络，表明蛋白质聚合度更高（白色圆圈）和更高的热稳定性。

γ-醇溶蛋白和谷蛋白蛋白之间的交联和聚合在高温下增强8016面团强度中起着关键作用。在加热诱导的面团蛋白网络重建过程中，γ-谷蛋白内的分子内二硫键可能断裂，使其硫醇基团参与二硫键交换反应。该过程促进了γ-醇溶蛋白分子之间的二硫键交联，以及γ与HMW-GS或LMW-GS之间的交联。因此，γ-胶蛋白在热重构后的蛋白质基质中作为分子交联剂，有助于在热处理过程中稳定和强化面团。